Die Herstellung von Proteinen ist wohl der wichtigste Vorgang in einer Zelle. Deshalb verwundert es nicht, dass dafür eigene Synthesemaschinen existieren. Diese so genannten Ribosomen durchlaufen immer wieder eine bestimmte Schrittfolge und verlängern dabei die wachsende Aminosäurekette jeweils um ein Glied.

Auf diesem Rundweg, den Biochemiker als Elongationszyklus bezeichnen, sind zwei Energiebarrieren zu überwinden, was mit reinen Ribosomen etliche Sekunden erfordern würde. Der Proteinsynthese-Apparat der Zelle kann jedoch etwa fünf Durchgänge pro Sekunde absolvieren. Das verdankt er zwei Enzymen: den Elongationsfaktoren EF-1 und -2. Sie gehören in Zellen, die sich rasch teilen, zu den häufigsten Proteinen.

Die Funktion des EF-2 ist unkomplizierter als die des nahe verwandten EF-1 und soll daher hier als Modellbeispiel dienen. Wenn das Ribosom die Verknüpfung zwischen der existierenden Kette und der neu hinzukommenden Aminosäure herstellt, setzt es nicht etwa einen neuen Bauklotz auf den vorhandenen Turm, sondern verschiebt den ganzen Turm, um ihn auf den neuen Klotz zu hieven. Demzufolge befindet sich die um eine Einheit verlängerte Kette anschließend an der "falschen" Bindungsstelle, nämlich der für Aminosäuren (A) statt für Peptidketten (P). Damit der Zyklus von vorne beginnen kann, muss sie zurück in die P-Stelle verschoben werden, sodass die A-Stelle wieder frei wird für die Aufnahme einer neuen Aminosäure samt Anhang (der zugehörigen Transfer-RNA sowie eines Moleküls EF-1).

Für diese so genannte Translokation sorgt der Elongationsfaktor 2. Er beinhaltet eine Domäne, die zusammen mit einem gebundenen Molekül Guanosintriphosphat (GTP) als Schalter wirkt. Während der Faktor bei der Translokation hilft, spaltet er von dem GTP gleichzeitig ein Phosphat ab. Als Folge davon ändert er seine r&aum