Mensch und Tier brauchen Sauerstoff zum Leben, weil sie ihre Nahrung in einer Art kalten Verbrennung mit dem recht reaktiven Gas umsetzen. Deshalb muss das zweiatomige Sauerstoff-Molekül im Körper genau dort hingelangen, wo es benötigt wird – also etwa in Muskeln, die gerade Arbeit leisten, oder in das Gehirn beim Denken. Zwar könnte die Versorgung in gewissem Umfang auch einfach dadurch geschehen, dass sich das Gas im Blut auflöst und per Diffusion verteilt. Aber der Natur war dieser rein physikalische Mechanismus offenbar nicht effizient genug. Und so hat sich in der Evolution ein sehr viel raffinierteres System entwickelt, das die Verfügbarkeit des Gases an verschiedenen Orten genauestens reguliert.

Es beruht nach einem in der Biologie bewährten Prinzip auf spezialisierten Transporterproteinen für das zu verteilende Gut. Beim Sauerstoff gibt es davon allerdings gleich mehrere. Sie stammen vermutlich alle von einem gemeinsamen Urtyp ab, der dem heutigen Muskelprotein Myoglobin ähnelte. Myoglobin ist die einfachste Ausführung eines Behälters für das lebenswichtige Gas. Es greift sich das erstbeste Sauerstoff-Molekül, dessen es habhaft wird, und bindet es an sein aktives Zentrum (die Hämgruppe) – im Wesentlichen ein Eisenatom in einem komplizierten organischen Ringmolekül (dem Porphyrin). Schon ein Zehntel der üblichen Sauerstoff-Konzentration in der Luft würde ausreichen, um fast alle vorhandenen Myoglobin-Moleküle zu beladen.

Das auch als Blutfarbstoff bekannte Hämoglobin hingegen reist als Fahrgast der roten Blutkörperchen im Blutstrom durch den Körper und muss imstande sein, einerseits in der Lunge zwar möglichst viel Sauerstoff aufzunehmen, ihn andererseits aber dort, wo er hingehört, auch leicht wieder abzugeben. Diese subtilere Funktion wurde im Laufe der Evolution durch mehrfache Verdopplung des Myoglobin-Gens erreicht. Das Erg