Für gewöhnlich ist die Erbinformation so organisiert, dass ein Gen den Bauplan für genau ein Protein enthält, das eine bestimmte Funktion erfüllt. Die vielleicht spektakulärste Ausnahme von dieser Regel findet sich bei den Antikörpern, die Krankheitserreger abwehren helfen, indem sie sich selektiv an sie heften. Sie können in schier unvorstellbarer Vielfalt gebildet werden; denn der Körper weiß ja nicht im Voraus, wie ein künftiger Eindringling aussehen wird, und muss für jede Eventualität gewappnet sein. Deshalb vermag das Immunsystem gegen fast jede Art von Struktur, die es im molekularen Maßstab gibt, einen Antikörper herzustellen. Die Zahl solcher Strukturen wird auf 10E11 (hundert Milliarden) geschätzt. Das ist mehr als das Dreimillionenfache der Gesamtzahl unserer Gene. Deshalb kann es unmöglich für jeden Antikörper ein eigenes Gen geben. Tatsächlich bedient sich das Immunsystem einer Reihe von Tricks — von der Kombinatorik über die Mutation bis zur Schlampigkeit —, um aus nur rund 160 Genfragmenten die benötigte Vielfalt an Abwehrwaffen erzeugen zu können.

Folgen wir Schritt für Schritt der Entstehungsgeschichte eines Mitglieds der häufigsten Antikörperfamilie, den Immunglobulinen G (IgG). Vorab sei gesagt, dass das Endprodukt aus zwei Paaren von identischen Proteinmolekülen bestehen wird, die als schwere und leichte Ketten bezeichnet werden. Jede davon gleicht einer Perlenschnur aus mehreren Bereichen oder "Domänen", von denen einige konstant (also für alle IgGs gleich) und andere variabel sind.

Für die Herstellung von Antikörpern ist eine bestimmte Sorte von weißen Blutkörperchen zuständig, die so genannten B-Lymphozyten. Sie entstehen in einer Vorform — Stichwort Stammzellen — im Knochenmark und durchlaufen danach erst noch einen Reifungsprozess. D