Unter einem Motor stellt man sich meist eine Maschine vor, die irgendwelche Räder zum Rotieren bringt. Doch eine Drehbewegung ist nicht unbedingt erforderlich und macht die Sache nur unnötig kompliziert. Die einfachsten Motoren setzen die zugeführte Energie direkt in eine geradlinige Bewegung um. Bestes Beispiel: das Düsentriebwerk.

Folglich gibt es in der Biologie nur recht wenige Rotationsmotoren (etwa für die Schwimmbewegung begeißelter Bakterien), aber eine Unzahl von linearen Zugmaschinen. Viele davon treiben ausschließlich Transportprozesse in der Zelle an, doch eine von ihnen erzeugt Bewegungen, die wir sehen und fühlen können: das Actin-Myosin-System.

Wie seit rund vierzig Jahren bekannt ist, kommt die Muskelbewegung bei allen Tieren dadurch zu Stande, dass zwei Gruppen von parallel angeordneten molekularen Strängen aneinander entlanggleiten. Die dünnen bestehen hauptsächlich aus dem Protein Actin, das entgegen seinem Namen nur eine passive Rolle spielt. Die dicken Stränge hingegen enthalten das Protein Myosin, das sich unter Verbrauch des Energieträgers ATP an den Actin-Filamenten entlanghangeln kann.

Myosin hat einen etwa 160 Nanometer langen Stiel, der an seinem einen Ende in dem dicken Strick verankert ist. Am anderen Ende befinden sich zwei Köpfe, die den aktiven Teil des Proteins verkörpern. Solange der Kopf kein ATP-Molekül enthält, ist er fest an eines der Actin-Moleküle des dünnen Strangs gebunden. Auch im Reagenzglas bilden die beiden Proteine zusammen einen so genannten Actomyosin-Komplex.

Sobald der Energiestoß in Gestalt von ATP eintrifft, lässt Myosin jedoch das Actin los, und spaltet das ATP-Molekül in ADP und Phosphat. Die Anwesenheit dieser beiden Moleküle in der Bindungstasche bewirkt, dass sich das Protein streckt und dadurch ein anderes Actin-Molekül in größerer Entf