Viele der rund 30000 Proteine, die in unserem Erbgut verschlüsselt sind, werden nur in ganz geringen Mengen oder zu bestimmten Zeiten benötigt. Ein Eiweißstoff ist jedoch für die schiere Existenz des menschlichen Körpers unabdingbar und wird in solchen Massen gebraucht, dass es mehr als ein Drittel der gesamten Proteinmenge im Menschen (und in Säugetieren allgemein) ausmacht: das Bindegewebsprotein Kollagen. In verschiedenen Varianten und Kombinationen mit Kohlenhydraten kommt es in Haut, Knochen, Knorpel, Sehnen, Blutgefäßen, Gelenkflüssigkeit und sogar in der transparenten Hornhaut des Auges vor.

Ähnlich wie das Keratin der Haare ist Kollagen ein Faserprotein. Es bildet seine Fasern jedoch auf einzigartige Weise. Das lässt sich schon an der ungewöhnlichen Aminosäuresequenz erkennen. Sie besteht haupsächlich aus der kleinsten Aminosäure Glycin, die strikt in jeder dritten Position auftaucht. Außerdem kommen ungewöhnlich viele Prolin-Bausteine vor. Sie werden teilweise nach ihrer Synthese mit einer zusätzlichen OH-Gruppe ausgestattet, also in Hydroxyprolin umgewandelt.

Hinter all dem steckt die ausgefallene Raumstruktur des Kollagens: eine so genannte Tripelhelix. Darin winden sich drei Moleküle des Proteins wie die Stränge eines Seils umeinander. Bei der sonst üblichen Alpha-Helix bildet dagegen nur ei-ne Aminosäurekette eine schraubenartige Spirale, während sich bei der berühmten DNA-Doppelhelix zwei Nucleotid-Stränge verzwirnen.

Auch der Zusammenhalt kommt auf andere Weise zu Stande als bei Alpha-Helices. Dort beruht er auf so genannten Wasserstoffbrücken, die Verbindungen zwischen benachbarten Windungen der Spirale herstellen. Die Kollagenhelix verdankt ihre Struktur dagegen vor allem dem Wechsel zwischen je zwei sperrigen Aminosäuren auf der Außenseite des Seils und dem kleinen Glycin, das nac